Proteíny: Štruktúra a funkcie proteínov

Bielkoviny sú organické látky. Tieto makromolekulárne zlúčeniny sa vyznačujú zvláštnym zloženia a hydrolýzou rozložiť na aminokyseliny. Proteínové molekuly môžu mať rôzne tvary, mnoho z nich sa skladá z niekoľkých polypeptidových reťazcov. Informácie o štruktúre proteínu kódovaného v DNA, a proces syntézy molekúl proteín nazývaný preklad.

Chemické zloženie proteínov

Priemerná proteín obsahuje:

• 52% uhlíka;
• 7% vodíka;
• 12% dusíka;
• 21% kyslíka;
• 3% síry.

Proteínové molekuly - polyméry. Aby bolo možné pochopiť štruktúru, je potrebné vedieť, čo tvorí ich monoméry - aminokyseliny.

aminokyseliny

Môžu byť rozdelené do dvoch kategórií: neustále sa vyskytujúce a niekedy stretol. Prvý z nich obsahuje 18 bielkovín monomérov amidu a 2: kyselina asparágová a kyselina glutámová. Niekedy tam sú len tri kyseliny.

Tieto kyseliny môžu byť klasifikované rôznymi spôsobmi: povaha postranných reťazcov alebo na ťarchu im zvyšky, tiež môžu byť delené počtom skupín, CN a COOH.

Primárne štruktúra proteínu

Poradie aminokyselín v proteínového reťazca určuje jeho následných úrovniach organizácie, vlastnosti a funkcie. Hlavný forma komunikácie medzi monoméry je peptid. Je tvorený odstránením atómu vodíka z jedného aminoksloty a OH skupiny druhej.

Prvá úroveň organizácie proteínové molekuly - sekvencia aminokyselín v ňom, len reťazec, ktorý určuje štruktúru proteínových molekúl. Skladá sa z "skeletu", ktoré majú pravidelnú štruktúru. Toto opakované sekvencie NH-CH-CO-. Niektoré postranné reťazce aminokyselín sú uvedené zvyšky (R), ich vlastnosti určiť zloženie štruktúry proteínov.

Dokonca aj v prípade, že rovnaký molekulárna štruktúra proteínov, môžu sa líšiť iba o vlastnosti, ktoré majú odlišné sekvencie monomérov v reťazci. Poradie aminokyselín v proteínu je určená génov a proteínov diktuje určité biologické funkcie. Sekvencia monomérov v molekúl zodpovedných za rovnakú funkciu, často v blízkosti pri rôznych druhov. Takéto molekuly - rovnakých alebo podobných organizovať a vykonávať v rôznych druhov organizmov, ktoré majú rovnaké funkcie - homológnych proteínov. Štruktúra, vlastnosti a funkcie ďalších molekúl, sú uložené vo fáze syntézy reťazca aminokyselín.

Niektoré spoločné črty

Štruktúra proteínu bola skúmaná dlhú dobu, a ich analýza primárna štruktúra nám umožnila vykonať určité zovšeobecnenie. Pre väčší počet proteínov, charakterizovaných prítomnosťou všetkých dvadsať aminokyselín, z ktorých zvlášť veľký glycín, alanín, kyselina asparágová, glutamín a málo tryptofán, arginín, metionín, histidín. Výnimkou sú iba niekoľko skupín proteínov, ako sú históny. Sú potrebné pre DNA obalu a obsahujú veľké množstvo histidínu.

Druhý zovšeobecnenie: žiadne spoločné vzory v aminokyselín v striedaním globulárnych proteínov. Ale aj v ďalekej biologickú aktivitu polypeptidov sú malé fragmenty rovnakých molekúl.

sekundárne štruktúra

Druhá úroveň organizácie polypeptidového reťazca - je jej priestorová poloha, v ktorej je udržiavaný vodíkovými väzbami. Vylučovať alfa-helix a beta-krát. Obvod časť je usporiadaná štruktúra, tieto oblasti sa nazývajú amorfné.

Alfa-helix prírodných proteínov pravozakruchennaya. Postranné skupiny aminokyselín v skrutkovici vždy smerom von a leží na protiľahlých stranách svojej osi. Ak sú nepolárne, je ich zoskupenia na jednej strane skrutkovice získať oblúka, ktoré vytvárajú podmienky pre konvergenciu rôznych špirálových regiónov.

Beta-násobné - veľmi pretiahnutá špirála - majú tendenciu zostať v proteínové molekuly a sú vytvorené v blízkosti a rovnobežne s nerovnobežné beta-skladaného vrstiev.

Terciárne štruktúra proteínu

Tretia úroveň organizácie proteínové molekuly - skladací špirály, záhyby a amorfné oblasti v kompaktnej konštrukcii. K tomu dochádza v dôsledku interakcie medzi bočnými reťazcami samotných monomérov. Tieto odkazy sú rozdelené do niekoľkých typov:

• vodíkové väzby sú vytvorené medzi polárnymi skupinami;
• Hydrofóbna - medzi nepolárnymi R-skupín;
• elektrostatické príťažlivé sily (iónové väzby) - medzi skupinami, sú dávky, ktoré sa naproti;
• disulfidové mostíky - medzi cysteinovými zvyšky.

Druhý typ pripojenia (-S = S-) predstavuje interakcie kovalentná. Disulfidové mostíky posilnenie proteíny, ich štruktúra sa stáva stabilnejšie. Ale prítomnosť týchto odkazov nemusí nutne. Napríklad, cysteín môže byť len veľmi málo v polypeptidový reťazci, alebo zvyšky sú v blízkosti a nemôže vytvoriť "most".

Štvrtý stupeň organizácie

Kvartérne štruktúra je tvorená, nie všetky proteíny. Štruktúra proteínov na štvrtej úrovni určený počtom polypeptidových reťazcov (protomerů). Sú spolu spojené rovnaké pripojenie ako predchádzajúcu úroveň organizácie, okrem disulfidové mostíky. Molekula sa skladá z radu protomerů, každý z nich má svoju vlastnú špeciálnu (alebo identické) terciárne štruktúru.

Všetky úrovne organizácie určiť funkcie, ktoré budú slúžiť na získanie proteínu. Štruktúra proteínu v prvom stupni organizácie je veľmi presne určuje ich následné úlohu v bunke a organizmu ako celku.

funkcia proteínov

Je ťažké si predstaviť, aká dôležitá je úloha bielkovín v bunkovej aktivity. Vyššie sme sa zamerali na ich štruktúre. Funkcia proteínov sú priamo závislé na tom.

Vykonaním funkcie budovy (konštrukcia), ktoré tvoria základ každej živej bunke cytoplazme. Tieto polyméry sú hlavný materiál zo všetkých bunkových membrán, kedy obsiahnutých v komplexe s lipidmi. Patrí sem bunkové delenie do oddielov, z ktorých každý sa vyskytujú ich reakcie. Skutočnosť, že sa vyžaduje, aby jeho vlastné podmienky, zvlášť dôležitú úlohu pH média pre každú z komplexných bunkových procesov. Proteíny vytvoriť tenké steny, ktoré rozdeľujú bunku v tzv priehradiek. Ale tento jav sa nazýva rozčlenenie.

Katalytický funkciou je regulovať všetky bunkové reakcie. Všetky enzýmy pôvodu sú jednoduché alebo komplexné proteíny.

Všetky druhy pohybu organizmov (svalovej práci, pohyb v bunke protoplazmy, ciliárne kmitanie v prvokov a t. D) sa vykonáva proteíny. Štruktúra proteínov im umožňuje pohyb pre vytvorenie vlákien a krúžky. Funkcia doprava je, že mnohé látky sú prenášané cez špecifické nosných proteínov bunkovej membrány.

Hormonálna úloha týchto polymérov je pochopiteľné naraz: o štruktúre rady hormónov sú proteíny, ako je inzulín, oxytocín.

Funkcia Výmena je určená tak, že proteíny sú schopné tvoriť usadeniny. Napríklad valgumin vajec, mlieka, kazeínu, zásobné proteíny osiva - veľké množstvo živín v ňom uložených.

Všetky šľachy, kĺbové artikulácie, kostra kosti, kopytá vytvorené proteíny, čo nás privádza k ďalšej zo svojich funkcií - podpora.

Proteínové molekuly sú receptory nesúce selektívne uznanie niektorých látok. V tejto úlohe, zvlášť známy glykoproteíny a lektíny.

Medzi najdôležitejšie faktory imunity - protilátky a systém komplementu pôvodu sú proteíny. Napríklad proces zrážania krvi je založená na zmenách fibrinogénu proteínu. Vnútorné steny pažeráka a žalúdka sú potiahnuté ochrannou vrstvou slizničných proteínov - Litsinija. Toxíny sú tiež proteíny pôvodu. nadácie kože, chránené zvieracie telo je kolagén. Všetky tieto funkcie sú ochranné proteíny.

No, posledný v rade funkcií - regulácia. K dispozícii sú proteíny, ktoré kontrolujú genómu práce. To znamená, že regulujú transkripciu a transláciu.

Či už je významná rola akékoľvek bielkoviny, proteínová štruktúra bola unriddled vedci po dlhú dobu. A teraz sa otvára nové spôsoby, ako využiť tieto znalosti.