Aká je funkcia enzýmového proteínu? Enzymatická funkcie proteínov: príklady

Práca nášho tela - veľmi zložitý proces, v ktorom zapojené milióny buniek, tisíce rôznych látok. Ale je tu jedna oblasť, ktorá je úplne závislá na špecifických proteínov, bez ktorej by ľudský alebo zvierací život byť úplne nemožné. Ako asi tušíte, teraz sa hovorí o enzýmy.

Dnes sa zváži enzymatickou funkciu proteínov. To je hlavnou oblasťou biochémie.

Vzhľadom k tomu, základom týchto látok sú prevažne proteíny, potom môžu byť považované nimi. Mali by ste vedieť, že pre prvý čas enzýmy boli objavené v 30. rokoch 19. storočia, tak vedci trvalo viac ako sto rokov, aby sa dospelo k viac či menej jednotné definície pre nich. Takže to, čo funkciu vykonáva proteínovými enzýmy? Na to, rovnako ako ich štruktúra a reakcie príkladov sa dozviete z tohto článku.

Musíte si uvedomiť, že nie každý proteín môže byť enzým, dokonca ani teoreticky. Globulárne proteíny tvorí schopný vykazovať katalytickú aktivitu s ohľadom na iných organických zlúčenín iba. Rovnako ako u všetkých prírodných látok v tejto triede, enzýmy sa skladajú z aminokyselinových zvyškov. Všimnite si, že enzymatická funkcia proteínov (ktorých príklady, ktoré budú v tomto článku), môže byť vykonaná iba raz, ktorých molekulová hmotnosť je menšia ako 5000.

Aký je enzým, moderná definícia

Enzýmy - sa katalyzátor biologického pôvodu. Majú schopnosť pre urýchlenie reakcie, v dôsledku tesného kontaktu medzi reaktanty (substráty). Dá sa povedať, že enzymatická funkcia proteínov - proces niektoré katalýza biochemických reakcií, ktoré sú špecifické pre živý organizmus. Iba malá časť z nich môže byť reprodukované v laboratóriu.

Je potrebné poznamenať, že v tejto oblasti došlo k určitému prelomu v posledných rokoch. Vedci postupne priblížiť k vytváraniu umelé enzýmy, ktoré môžu byť použité nielen na hospodárske účely, ale aj liek. Je vyvíjaný enzýmy, ktoré môžu účinne ničia aj malých plôch začínajúce rakovinu.

Ktoré časti enzýmu sa priamo podieľajú na reakciu?

Všimnite si, že v kontakte so substrátom nezahŕňa celé telo enzýmu, ale iba malá časť z nich sa nazýva aktívne miesto. To je ich hlavnou vlastnosť komplementarity. Toto poňatie znamená, že enzým je ideálny pre substrát vo forme a ich fyzikálnymi a chemickými vlastnosťami. Dá sa povedať, že sa funkcie enzýmov v tomto prípade je nasledovné:

• Ich voda zostupuje z povrchu škrupiny.
• Existuje určitá deformácia (polarizácia, napríklad).
• Potom, že sú usporiadané vo zvláštnym spôsobom v priestore, zatiaľ čo sa pohybuje bližšie k sebe.

Tieto faktory vedú k urýchleniu reakcie. Teraz sa poďme urobiť porovnanie medzi enzýmov a anorganických katalyzátorov.

porovnať výkon	enzýmy	anorganických katalyzátorov
Zrýchlenie vpred a reverznej reakcie	to isté	to isté
Špecifickosť (komplementarita)	Vhodné len pre určitý typ materiálu, vysoká špecifickosť	Môže byť univerzálna, zrýchľuje niekoľko podobných reakcií
rýchlosť odozvy	Zvýšiť intenzitu reakcie niekoľko miliónov časov	Zrýchlenie v stovkách a tisíckrát
Reakcia na teplo	Reakčná zmes prejde na "nie", pretože úplné alebo čiastočné denaturáciu proteínov podieľajúcich sa na ňom	Pri zahriatí, väčšina katalytické reakcie opakovane zrýchlil

Ako môžete vidieť, že enzymatická funkcia proteínov vyžaduje presnosť. Sám o sebe tiež dodať, že mnohé z týchto proteínov sú tiež druhovo špecifické. Jednoducho povedané, ľudské enzýmy sotva vhodná pre morča.

Dôležité informácie o štruktúre enzýmov

Štruktúra týchto zlúčenín je izolovaný okamžite troch úrovniach. Primárne štruktúra môže byť identifikované aminokyselinové zvyšky, ktoré sú súčasťou enzýmov. Vzhľadom k tomu, enzymatické funkcie proteínov, ktorých príklady sme opakovane uvedené v tomto článku, sa môže vykonávať iba určité kategórie zlúčenín, je presne identifikovať na tomto základe je úplne reálna.

Pokiaľ ide o sekundárne úrovni nej príslušenstva je určená pomocou ďalších typov väzieb, ktoré môžu nastať medzi týmito zvyškami aminokyselín. Toto oznámenie vodík, elektrostatické, hydrofóbna, a van der Waalsove interakcie. V dôsledku napätia, ktoré spôsobujú tieto spoje v rôznych častiach enzýmu vyrába a-helix, slučku a beta-reťazcov.

Terciárny štruktúra je výsledkom skutočnosti, že relatívne veľké časti polypeptidového reťazca jednoducho zložiť. Výsledné reťazca sa nazývajú domény. Nakoniec sa finálna vznik tejto štruktúry prebieha iba po stabilnej interakciu usadený medzi rôznymi doménami. Treba mať na pamäti, že k tvorbe domén sa deje v úplne nezávisle na sebe.

Niektoré vlastnosti domény

Typicky, polypeptidový reťazec, z ktorého sú vytvorené, sa skladá z približne 150 aminokyselinových zvyškov. Pri domény na seba vzájomne pôsobia, vytvorí guľu. Pretože funkcia sa vykonáva pomocou enzymatických aktívnych miest na nich založených, by mali pochopiť význam tohto procesu.

Doména sám sa vyznačuje tým, že medzi aminokyselinovým zvyšky v jeho štruktúre existujú početné interakcie. Ich počet je oveľa vyšší pre tieto reakcie medzi samotnými doménami. To znamená, že dutina medzi nimi relatívne "citlivé" na pôsobenie rôznych organických rozpúšťadlách. Objem v poriadku 20-30 kubický Angstrom, ktoré sa hodia niekoľko molekúl vody. Rôzne domény majú často úplne unikátne trojrozmernú štruktúru, ktorá je spojená s výkonom úplne odlišných funkcií.

aktívne miesta

Je pravidlom, že aktívne miesta sa nachádza striktne medzi doménami. V súlade s tým, z ktorých každý hrá veľmi dôležitú úlohu v priebehu reakcie. Vďaka tomuto usporiadaniu domén nájdených značnú flexibilitu, mobilitu v oblasti enzýmu. To je mimoriadne dôležité, pretože funkcia enzymatická sa vykonáva len tie zlúčeniny, ktoré môžu byť vhodne zmeniť svoju priestorovú polohu.

Medzi dĺžkou polypeptidový väzbou v telese enzýmu, a podľa toho, ako komplexných funkcií, ktoré vykonáva, existuje priama väzba. Úloha komplikácie ako dosiahnuť vytvorením aktívneho miesta reakcie medzi katalytickou doménou a vzhľadom k tvorbe úplne nových domén.

Niektoré proteíny, enzýmy (príklady - lyzozým a glykogén) sa môže výrazne líšiť vo veľkosti (129 a 842 aminokyselinových zvyškov, v uvedenom poradí), aj keď sa reakcia katalyzovanej štiepenie chemických väzieb rovnakého typu. Rozdiel je v tom, že čím viac masívne a veľké enzýmy sú schopné lepšie kontrolovať svoju pozíciu v priestore, čo zaisťuje väčšiu stabilitu a rýchlosť reakcie.

Hlavné klasifikácie enzýmov

V súčasnej dobe prijatá a rozšírený v celom svete je štandardná klasifikácia. Podľa nej stojí šesť základných tried s príslušnými podtriedy. Domnievame sa, že iba základné. Tu sú:

1. oxidoreduktázy. Funkcia enzýmov v tomto prípade - stimulácia oxidačno redukčných reakcií.

2. transferázy. Môže vykonávať substráty prenosu medzi týmito skupinami:

• One-uhlíkové jednotky.
• Zvyšky aldehydov a ketónov.
• Acyl a glykozylové komponenty.
• Alkyl (ako výnimku nemôže niesť CH3) zvyšky.
• Dusíkaté bázy.
• Skupiny, ktoré obsahujú fosfor.

3. Hydrolázy. V tomto prípade sa enzymatická funkcia je štiepiť proteíny týchto typov zlúčenín:

• Estery.
• Glykozidy.
• Estery a thioestery.
• Typ peptidové väzby.
• typ vzťahu CN (okrem rovnakého peptidu).

4. lyázy. Sú schopné uvoľnenie skupiny, s následnou tvorbou dvojitej väzby. Okrem toho, môže sa vykonať inverznej proces: spájanie vybraných skupín na dvojitej väzby.

5. isomerázy. V tomto prípade sa enzymatická funkcia proteínov je zložitá izomerické katalýzy reakcie. Do tejto skupiny patria nasledujúce enzýmy:

• Racemázy, epimerázy.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekulárna oxidoreduktázy.
• Intramolekulárna transferázy.
• Intramolekulárna lyázy.

6. ligázu (inak známe ako syntetázy). Používajú sa na rozdelenie ATP zatiaľ čo vytvoríme nejaké spojenie.

Je ľahké si všimnúť, že enzymatická funkcia proteínov je nesmierne dôležitá, pretože sú do určitej miery kontrolujú prakticky všetky reakcie, ktoré sa konajú každý druhý v tele.

To, čo zostáva enzýmu po interakcii so substrátom?

Často je enzým je proteín globulárne pôvodu, aktívny stred, ktorý je reprezentovaný jeho rovnakých aminokyselinových zvyškov. Vo všetkých ostatných prípadoch, v strednej časti pevne spojený s ním protetickú skupinou alebo koenzýmom (ATP, napríklad), vzťah je oveľa slabšie. Katalyzátor nazýva holoenzymu, a jeho zvyšok, po odstránení vytvoreného ATP apoenzym.

Tak, podľa táto funkcia enzýmy roztriedené do nasledujúcich skupín:

• Jednoduché hydrolázy, lyázy a isomeráza, ktoré spravidla neobsahujú koenzým základňu.
• Enzýmovej proteíny (príklady - niektoré transamináz) obsahujúce protetickú skupinu (lipoovej kyseliny, napríklad). Táto skupina zahŕňa mnoho peroxidázou.
• Enizmy, pri ktorých požadovaná regeneráciu koenzýmu. Tie zahŕňajú kinázy, rovnako ako väčšina z oxidoreduktáz.
• Ďalšie katalyzátory, ktorého zloženie nie je úplne objasnený.

Všetky látky, ktoré sú súčasťou prvej skupiny, sú široko používané v potravinárskom priemysle. Všetky ostatné katalyzátory vyžadujú veľmi špecifické podmienky pre jeho aktiváciu, a preto pracovať iba v tele, alebo v niektorých laboratórnych experimentov. To znamená, že funkcia enzymatická - to je veľmi špecifická reakcia, ktorá spočíva v stimulácii (katalýza) reakcia v určitých typoch dobre definovaných podmienok ľudského alebo zvieracieho tela.

Čo sa stane v aktívnom mieste, alebo prečo enzýmy fungujú tak efektívne?

Opakovane sme hovorili, že kľúčom k pochopeniu enzymatickej katalýzy je vytvorenie aktívneho centra. Je tam, že sa špecifická väzba substrátu, ktorá v takých podmienkach, sú oveľa aktívnejší reagovať. Aby ste pochopili zložitosť reakcie sa vykonáva tam, dať jednoduchý príklad sa stane pri fermentácii glukózy, je nutné raz 12 enzýmov! Rovnako ťažké interakcie bude možné iba v dôsledku skutočnosti, že proteín, ktorý vykonáva enzymatickou funkciu, má najvyšší stupeň špecifickosti.

Typy enzýmov špecifickosti

Je to absolútna. V tomto prípade je špecifickosť je znázornený iba jeden, a to výlučne definovaný typ enzýmu. Tak, ureáza interaguje iba s močovinou. S mliekom laktózy, keď vstupuje do reakcie za akýchkoľvek podmienok. To je to, čo funkcia vykonaná proteíny, enzýmy v tele.

Okrem toho táto skupina nie je nezvyčajné absolútna špecifickosť. Ako je zrejmé z názvu, v tomto prípade je "vnímavosť" prísne k triede organických zlúčenín (estery, vrátane komplexných alkoholov alebo aldehydov). Napríklad, pepsín, ktorá je jedným z kľúčových enzýmov v žalúdku, len ukazuje špecifickosť pre hydrolýzu peptidových väzieb. Alkohol-dehydrogenázy interaguje výlučne s alkoholy a laktikodegidraza nič iné ako alfa-hydroxykyselín rozdeliť.

Stáva sa tiež, že funkcia enzymatická charakteristické pre špecifickú skupinu zlúčenín, ale za určitých podmienok, enzýmy môžu pôsobiť na úplne odlišné od ich hlavné "účelom" látky. V tomto prípade sa katalyzátor "sklon" do určitej triedy látok, avšak za určitých podmienok sa môže štiepiť a ďalšie zlúčeniny (nie nutne ekvivalent). Avšak, v tomto prípade sa reakcia pôjde oveľa pomalšie.

Široko známy pre schopnosť trypsínu jednať o peptidovými väzbami, ale len málo ľudí vie, že tento proteín, ktorý vykonáva funkciu enzýmu v gastrointestinálnom trakte, môže tiež reagovať s rôznymi esterových zlúčenín.

A konečne je tu špecifickosť optický. Tieto enzýmy môžu komunikovať s celým radom látok zoznamu úplne, ale iba pod podmienkou, že majú dobre definované optické vlastnosti. To znamená, že enzymatická funkcia proteínov v tomto prípade je veľmi podobný princípu účinku nie je enzýmov, katalyzátory a anorganického pôvodu.

Aké faktory určujú účinnosť katalýzy?

V súčasnej dobe sa predpokladá, že faktory, ktoré určujú extrémne vysokú účinnosť enzýmov sú:

• sústrediť účinok.
• Orientácia efekt priestorové.
• Univerzálnosť aktívneho reakčného centra.

Všeobecne platí, že vplyv koncentrácia látky nelíši od toho v anorganických katalytických reakciách. V tomto prípade je koncentrácia takého substrátu, ktorá je niekoľkonásobne vyššia než podobné hodnoty pre všetky ostatné veci je objem roztoku v aktívnom centre. V reakčnom centre selektívne triedi molekúl látky, ktoré musia byť vzájomne reagovať. Nie je ťažké uhádnuť, že tento efekt vedie k zvýšeniu chemickej reakcii sadzieb niekoľko rádov.

Pri štandardnej chemický proces prebieha, je nesmierne dôležité, ktorý je súčasťou interagujúcich molekúl budú kolidovať so sebou. Jednoducho povedané, podstata molekuly v okamihu nárazu musí byť striktne orientované voči sebe navzájom. Vzhľadom k tomu, že sa uskutočňuje pod nátlakom, potom všetky zúčastnené komponenty sú usporiadané v určitom riadku, katalýza reakcie je silne o tri rády takéto otočenie v aktívnom mieste enzýmu.

Multifunkčnosť v tomto prípade znamená vlastnosť všetkých zložiek aktívneho centra súčasne (alebo prísne koordinovaná) pôsobiť na molekulu "spracovanej" látky. Okrem toho (molekula) je nielen správne upevnená vo vesmíre (pozri vyššie), ale tiež významne mení jej charakteristiky. To všetko v kombinácii vedie k tomu, že enzýmy sa stávajú oveľa jednoduchšie pôsobiť na substrát potrebným spôsobom.