Biologická úloha aminokyselín a ich aplikácie

Aká je biologická úloha aminokyselín? Skúsme spoločne nájsť odpoveď na túto otázku. Identifikovať štrukturálne rysy triedy organických zlúčenín, ich chemické vlastnosti, hlavnú oblasť použitia.

historické informácie

Prvý otvorený aminokyselina glycín bol. Jeho 1820 godu syntetizované kyslou hydrolýzou želatíny. Odvodený zloženie aminokyselín proteínové molekuly len do polovice minulého storočia, bol potom ukázalo aminokyselinu - treonín.

základné funkcie

V súčasnej dobe existuje asi 300 aminokyselín, ktoré vykonávajú rôzne funkcie v tele.

Aký je hlavný biologická rola aminokyselín? Dvadsať z nich sú považované za štandard (proteinogenní), pretože sú súčasťou jadra proteínových molekúl.

Tieto zlúčeniny sú súčasťou niektorých proteínov. Oksiprilin báze kolagénu, elastínu tvorený desmosin.

Môžu byť medziprodukty metabolických procesov. Taká je funkcia citrulínu, ornitínu.

Biologická funkcia aminokyselín a je syntéza nukleotidov, polyamidov. Uhlíkový reťazec zlúčenín použitých k vytvoreniu ďalšie organické látky:

• Glukóza sa syntetizuje z glukogénnou aminokyselín;
• Lipidy sú tvorené Ketogenic zlúčeniny.

Biologická úloha aminokyselín je možnosť ich použitia pre stanovenie funkčných skupín. Cysteín sa používa na identifikáciu síranu skupiny. Aspartát sa používa pri identifikácii aminoskupinu.

funkcia nomenklatúra

Ako správne identifikovať aminokyseliny? Štruktúra, klasifikácia, sú považované za biologická úloha týchto zlúčenín, a to aj v Osnova.

Aminokyseliny sú deriváty karboxylových kyselín, ktorých zloženie je jeden atóm vodíka je nahradený aminoskupinou.

V závislosti na umiestnenie funkčných skupín v jednej zlúčeniny, ktorá môže byť niekoľko izomérov. Chemici používajú len tri odlišné názvoslovie: racionálne, triviálne a systematické.

Triviálne mená týchto zlúčenín sú spojené so zdrojom, z ktorých boli izolované. Serín začlenená do hodvábneho fibroinu, glutamín sa nachádza v lepku obilnín. Cystín prítomné v močové kamene.

Racionálne meno je spojené s derivátom karboxylovej kyseliny, a skratka používaná pre určenie umiestnenia sekvencie aminokyselín v molekule proteínu. V biochémii sú triviálne názvy a skratky týchto zlúčenín.

Klasifikácia aminokyselín

Aby bolo možné pochopiť, čo biologickú úlohu aminokyselín a ich aplikácie sa býva na klasifikáciu týchto typov organických zlúčenín.

V súčasnej dobe je niekoľko typov klasifikácia:

• o zvyšok;
• na stupni polarity;
• z prevedenie syntézy v tele.

Podľa zvyšok štruktúry rôznych druhov aminokyselín, izolované v organickej chémii.

Alifatické zlúčeniny môžu obsahovať jednu karboxylovú a amínovou skupinu, a v tom prípade, že sú monoaminokarbonovymi zlúčeniny.

Keď dve aminoskupiny COOH a zvukové materiály sa nazývajú monoaminodikarbonovymi látky.

Tiež vylučujú diaminomonocarboxylic a diaminodikarbonovye amino formu kyseliny.

Cyklické typy nelíšia iba v počte cyklov, ale aj ich kvalitatívne zloženie.

Tým, Lehninger, aminokyseliny sú rozdelené do štyroch skupín podľa zvláštností uhľovodíkového zvyšku, reakciou s vodou:

• hydrofóbna;
• hydrofilné;
• záporne - nabité;
• kladne nabitý.

V závislosti na schopnosť syntetizovať aminokyselinu v ľudskom tele vylučujú základné (ACT s jedlom), a výmennými typy.

biologická role alfa-amino kyseliny, bolo preukázané radom vedeckých experimentov.

fyzikálne vlastnosti

Aminokyseliny sú charakterizované? Názvoslovie, vlastnosti a biologická úloha týchto zlúčenín je otvorený absolventom škôl v jednotnej štátnej skúšky v chémii. Tieto organické kyseliny sú ľahko rozpustné vo vode, majú vysokú teplotu topenia.

Ich optická aktivita vzhľadom k prítomnosti v molekulách asymetrickom atóme uhlíka (jedinou výnimkou je glycín). To je dôvod, prečo sa zistilo, že L a D-stereoizoméry aminokyselín.

Izoméry L-radu nájdený v zložení živočíšnych bielkovín. Hodnota indexu vodíka týchto zlúčenín sa pohybuje v rozmedzí 5.5-7.

chemické vlastnosti

Zoberme si viac aminokyselín. Štruktúra, chemické vlastnosti, biologické úloha týchto organických látok, je potrebné vedieť.

Špecifickosť chemických vlastností aminokyselín, spočíva v ich dualite. Amfotérne Dôvodom je prítomnosť dvoch funkčných skupín týchto organických kyselín.

Prítomnosť na karboxylovú skupinu COOH robí tieto zlúčeniny kyslej povahy. Sú ľahko reagujú s účinnými kovmi, základné oxidy, alkalické. Tiež vlastnosti kyslosti týchto organických zlúčenín je uvedený v esterifikačných reakcii (s alkoholmi za vzniku esterov).

Aminokyseliny sa môžu tiež chemicky reagovať so soľou vzniknutých slabými anorganickými kyselinami. Ako príklad takejto reakcie môžu byť považované za interakcie aminokyselín s uhličitany a hydrogénuhličitany.

Hlavné vlastnosti tejto triedy sú aminokyseliny schopnosť reagovať s inými kyselinami na aminoskupiny. V tejto forme soli.

Biologická úloha dekarboxylácie aminokyselín, ktoré tvoria neutrálne prostredie, ktoré je úplne bezpečný pre živý organizmus.

Ninhydríd test môže detekovať aminokyselín v roztoku. Podstatou reakcie je to, že bezfarebný roztok ninhydrín v interakcii s aminokyselinou skondenzuje vo forme diméru cez atóm dusíka, ktorý sa štiepi na zodpovedajúce aminokyseliny.

Výsledný pigment má červenkasté sfarbenie pridanie filoletovy, dekarboxylácie aminokyselín dochádza, čo vedie k vytvoreniu určitej aldehyd a oxid uhoľnatý (4).

To ninhydrínom pomocou sa používa reakcia biology v analýze primárnej štruktúry proteínových molekúl. Podľa intenzity sfarbenie môže byť detekovaný obsah kvantitatívne aminokyselín vo východiskovej roztok, a preto podobná analýza je relevantná pri identifikácii koncentrácie aminokyselín.

konkrétne reakcie

Tieto iné ako karboxylové skupiny a aminoskupiny aminokyseliny, môže obsahovať ďalšie funkčné skupiny. Pre ich stanovenie vo výskumných laboratóriách vykonať kvalitatívne reakcie.

Arginín môžu byť identifikované v zmesi prevedením kvalitatívne Sakaguchi reakcie (guanidínovú skupiny na). Cysteín môže byť stanovená Foll, špecifická pre skupinami SH.

nitrácia (ksantoproteinovaya reakcia) reakcia umožňuje, aby sa potvrdila prítomnosť v zmesi aromatických aminokyselín. Millon reakcia je pre detekciu hydroxylovou skupinou na aromatickom kruhu tyrozínu.

Vlastnosti peptidové väzby

Čo charakterizuje sírnych aminokyselín? Ich biologická úloha je spojený s tvorbou molekúl peptidov. V interakcii medzi molekulou viacnásobné aminokyseliny sa odštiepi molekuly vody, a aminokyselinové zvyšky cez peptid (amid) viazať za vzniku peptidov.

Počet aminokyselinových zvyškov, ktoré tvoria polypeptid sa značne líšia. Tie peptidy, ktoré obsahujú nie viac ako desať aminokyselinových zvyškov, označované ako oligopeptidy. Názov výsledných zlúčenín sú často označujú počet aminokyselinových zvyškov.

Ak je zloženie látky, obsahujúce viac ako desať aminokyselinových zvyškov, sa zlúčeniny nazývajú polypeptidov. U tých zlúčenín, ktoré zahŕňajú tie, ktoré cez päťdesiat aminokyselinovým zvyšky, produkt syntézy proteínu zvaného.

To znamená, že hormón glyukagen, v ktorej štruktúra má 29 aminokyselín, ktoré biológovia volajú hormón. Aminokyselinové zvyšky východiskových monomérov na organické kyseliny, ktoré sú tvorené z bielkovinové zlúčeniny.

Aminokyselinový zvyšok, ktorý je zaznamenaný na ľavej strane, má aminoskupinu, s názvom N-koncový fragment, ktoré majú karboxylovú skupinu, v súlade s C-terminálny, to je zvyčajne napísané na pravej strane.

Pri pomenovaní výsledný polypeptid aminoskupinu sa používajú kyseliny skratky, z ktorého je vytvorený. Napríklad, v prípade, že interakcia sa zúčastnilo glycín, serín, alanín, odvodený tripeptid prečíta glitsilserilalanin.

Význam niektorých aminokyselín

Glycín (aminooctová kyselina) je darcom uhlíka fragmentov, ktoré sú nevyhnutné pre tvorbu hemoglobínu, pyrrol, cholín, nukleotidy, ako aj pre syntézu kreatínu.

Serín je prítomná v aktívnych miestach enzýmov. Táto aminokyselina je pre syntézy fosfoproteínov (prírodný mliečny kazeín) požadované.

Glukogénnou kyseliny potrebné pre vytvorenie sekundárne, terciárne štruktúru molekuly proteínu. Táto zlúčenina je najviac reaktívna funkčná skupina, tak, že sa látka ľahko podlieha procesy redoxný, viaže ťažké kovy ako nerozpustné zlúčeniny. To ona slúži ako donor skupiny síran, požiadavka pre syntézu látok obsahujúcich síru.

záver

Aminokyseliny sú amfotérne organické zlúčeniny, ktoré majú biologický význam. To aminokyselinové zvyšky v procese syntézy tvoria sekvenciu, ktorá je primárna štruktúra molekúl proteínu. V závislosti na tom, ako presne zoradili fragmenty aminokyselinové syntetizovaný proteín špecifický pre každý živý organizmus.