Organizačná štruktúra hladín proteínových molekúl: Sekundárne štruktúra proteínu

Základom štruktúry proteínov a proteidy polypeptidového reťazca, a proteínové molekuly môže pozostávať z jedného, dvoch alebo viacerých okruhov. Avšak, fyzikálne, biologické a chemické vlastnosti biopolymérov sú spôsobené nielen všeobecnú chemickú štruktúru, ktorá môže byť "zmysel", ale aj na iných úrovniach organizácie proteínových molekúl.

Primárna štruktúra proteínu je určená kvalitatívneho a kvantitatívneho zloženia aminokyselín. Peptidové väzby sú základom primárnej štruktúry. Prvýkrát táto hypotéza je navrhnuté v roku 1888 A. Ya. Danilevsky, a neskôr jeho podozrenia boli potvrdené pri syntéze peptidov, ktorá sa vykonáva pomocou E. Fischer. Štruktúra molekúl proteínov podrobne preskúmané A. Ya. Danilevskim a E. Fischer. Podľa tejto teórie, proteínové molekuly sa skladajú z veľkého počtu zvyškov aminokyselín, ktoré sú spojené peptidovými väzbami. proteínová molekula môže mať jeden alebo viac polypeptidových reťazcov.

Keď primárne štruktúry proteínov sa použije pre skúšku chemických látok a proteolytických enzýmov. Tak, za použitia metódy Edman, je veľmi výhodné pre identifikáciu terminálne aminokyseliny.

Sekundárne štruktúra proteínu ukazuje priestorové konfigurácie molekuly proteínu. Existujú nasledujúce sekundárne štruktúrne typy: alfa-helix, beta-špirálové, kolagén skrutkovice. Vedci zistili, že najviac charakteristické pre alfa-skrutkovice štruktúry peptidov.

Sekundárny štruktúra proteínu je stabilizovaný pomocou vodíkových väzieb. Ten vzniknúť medzi atómami vodíka viazané na elektronegativní atóm dusíka jednej peptidové väzby a atóm kyslíka karbonyl štvrtého jedného z jeho aminokyselín, a sú smerované pozdĺž špirály. Energia výpočty ukazujú, že sa polymerizácie z týchto aminokyselín je efektívnejšie priamo alfa-helix, ktorý je prítomný v prirodzených proteínov.

Sekundárne štruktúra proteínu: beta-list štruktúra

Polypeptidových reťazcov vo beta prehybov sú plne natiahnutá. Beta-záhyby sú tvorené interakciou dvoch peptidových väzieb. Táto štruktúra je charakteristické vláknité proteíny (keratín, fibrín, atď). Najmä, beta-keratínu vyznačujúci sa tým, paralelným usporiadaním polypeptidových reťazcov, ktoré sú ďalej stabilizovaný disulfidických väzieb. Hodvábne fibroin susedné polypeptidové reťazce sú antiparalelní.

Sekundárne štruktúra proteínu: kolagén skrutkovice

Tvorba sa skladá z troch spiralized tropocollagen reťazcov, ktoré má tvar tyče. Spiralized reťaze skrúteniu a tvorí Superhelix. Helix stabilizovaný medzi vodíkom peptidu sa vyskytujúce aminokyselinový zvyšok aminokyseliny v jednom reťazci a kyslíka karbonylovej skupiny aminokyselinového zvyšku z iného reťazca vodíkovými väzbami. Prezentované kolagén konštrukcia poskytuje vysokú pevnosť a pružnosť.

Terciárne štruktúra proteínu

Väčšina proteínov v natívnom stave sú veľmi kompaktná konštrukcia, ktorá je určená na tvare, veľkosti a polarity zo zvyškov aminokyselín, a aminokyselinové sekvencie.

Významný vplyv na tvorbu natívne konformácie proteínu, alebo terciárne štruktúry majú hydrofóbne a iónové interakcie, vodíkové väzby, atď .. Na základe pôsobenia týchto síl sa dosiahne termodynamicky účelné konformácii molekuly proteínu a jeho stabilizáciu.

kvartérne štruktúra

Tento druh štruktúry molekuly je výsledkom spojenia niekoľkých podjednotiek do jedinej molekuly komplexu. Zloženie každého pavilónu patrí primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.