Denaturáciu proteínu

Konformácie (štruktúra) peptidového reťazca sa ukladá a je unikátny pre každý proteín. V osobitných podmienok je medzera veľký počet väzieb, ktoré stabilizujú priestorovú štruktúru molekulu zlúčeniny. V dôsledku toho, medzera úplne celé molekuly (alebo jej významnú časť) má tvar náhodného klbka. Tento proces sa nazýva "denaturačné". Táto zmena môže vyvolať teplo z šesťdesiatich až osemdesiat stupňov. Tak, každá molekula, vzniknutá medzera sa môže líšiť v konformácii od druhého.

Denaturácia proteínov prebieha pod vplyvom akýchkoľvek látok, ktoré sú schopné ničiť nekovalentné väzby. Tento proces sa môže objaviť za alkalických alebo kyslých podmienok, na povrchu úseku fázy, pôsobením niektorých organických zlúčenín (fenoly, alkoholy a ďalšie). denaturáciu proteínu môže dôjsť vplyvom guanidiniumchloridu alebo močovina. Uvedené činidlá tvoria slabé väzby (hydrofóbna, iónové, vodík) s karbonylovými alebo amínových skupín hlavného reťazca peptidu s radom skupín aminokyselinových zvyškov, pričom sa vlastnou dostupný proteín vodíkové väzby vnútri molekúl. V dôsledku toho dochádza k zmene v sekundárnej a terciárnej štruktúry.

Odolnosť proti denaturačného prostriedku závisí predovšetkým od prítomnosti molekuly proteínových zlúčenín disulfidovými väzbami. inhibítora trypsínu s tromi väzbami S - S. Pod podmienkou navrátenie denaturáciu proteínov dochádza bez ďalších vplyvov. Pokiaľ bude následne umiestniť spojenia v podmienkach, kde sa oxidácia vykonáva SH-skupín cysteínu a tvorbu disulfidových väzieb, pôvodná konformácie je obnovená. Prítomnosť aj jediné disulfidové väzby výrazne zvyšuje stabilitu priestorovej štruktúry.

denaturáciu proteínu, typicky sprevádzané znížením rozpustnosti. Spolu s tým vyzráža často formy. Vyskytuje sa vo forme "zrážaním proteínu." Pri vysokých koncentráciách zlúčenín v roztoku, "koagulácia" prechádza kompletné riešenie, ako je napríklad to stane, keď varu vajcia. Pri denaturácia proteínu stráca svoju biologickú aktivitu. Tento princíp je založený na použití kyseliny karbolový (fenol vodný roztok) ako antiseptikum látku.

Nestabilita priestorovej štruktúry, vysoká pravdepodobnosť poruchy pod vplyvom rôznych činidiel je značne obtiažne izolovať a výskumu proteínov. Tiež vytvoril niektoré problémy pri použití týchto zlúčenín v medicíne a priemysle.

Ak bol k denaturácii proteínu vykonáva vystavením vysokým teplotám, pomalé ochladzovanie sa vykonáva v určitých podmienkach procesu renativatsii - navrátenie natívne (pôvodné) konformácii. Táto skutočnosť dokazuje, že ktorým sa z peptidového reťazca je v súlade s primárnou štruktúre.

Tvorba natívne konformácie (umiestnenie zdroja) je spontánny proces. Inými slovami, toto usporiadanie zodpovedá minimálnemu množstvo voľnej energie obsiahnutej v molekule. Jeden môže v dôsledku dôjsť k záveru, že priestorová Štruktúra zlúčeniny je kódovaná v aminokyselinové sekvencii v peptidových reťazcov. To zase znamená, že všetky polypeptidy súvisiace striedaním aminokyselín (napríklad mioglobinovye peptidových reťazcov), bude mať rovnaký konformácii.

Proteíny môžu byť významné rozdiely v primárnej štruktúre, a to aj keď je málo alebo úplne totožné v konformácii.